Anatomi-Lexikon

Trypsinogen

Definition - Vad är Trypsinogen?

Trypsinogen är den inaktiva föregångaren, en så kallad Proenzym, ett enzym tillverkat i bukspottkörteln, kallat bukspottkörteln. Tillsammans med den återstående bukspottkörtelns utsöndring, den så kallade bukspottkörteln, frigörs proenzymet trypsinogen via bukspottkörtelkanalerna i duodenum, en del av tunntarmen. Det är här aktiveringen av enzymet trypsin sker.

Detta enzym kallas "Hydrolas"kategoriserad, det vill säga den kan dela upp förbindelser mellan enskilda aminosyror. Denna process äger rum i Tunntarm istället bryter de ner proteinerna som matas in i mindre fragment av aminosyror, vilket gör att de kan absorberas i kroppen.

Hur görs aktivering av trypsin?

Aktivering av trypsinogen till trypsin kan ske på två olika sätt. På båda sätten sker aktivering inte i bukspottkörtelns område eller dess kanaler, utan bara i duodenumområdet, en del av tunntarmen.

Ett annat enzym krävs för en möjlighet att aktivera trypsin. Detta enzym produceras i borstkanten, dvs. ytliga celler, i duodenum. Det heter Enteropeptidas eller Enterokinase. Enzymet är bland Hydrolaser kategoriseras. Detta innebär att de reversibelt kan klyva föreningarna av individuella aminosyror som ger proenzymet trypsinogen dess struktur medan de konsumerar vattenmolekyler. När trypsinogen aktiveras för trypsin delas en kedja av sex aminosyror, en så kallad hexapeptid, från proenzymet trypsinogen medan vatten konsumeras. Detta resulterar i en förkortad aminosyrakedja jämfört med tidigare. Processen kallas begränsad proteolys. Men enzymet är nu i sin aktiva form och kan dela ytterligare aminosyrakedjor för att kunna bryta ner och smälta proteiner.
Den andra varianten av aktivering av trypsinogen till trypsin representeras av det redan aktiva enzymet trypsin. Trypsin kan inte bara dela upp främmande proteiner i mindre aminosyrakedjor utan kan också förkorta kroppens egna proenzymer som trypsinogen med flera aminosyror. Trypsin gillar speciellt att dela sig efter trypsinogens sjätte aminosyra. Detta innebär att en hexapeptid delas av, som omvandlar trypsinogen till sin aktiva form, trypsin. Förutom trypsinogen kan aktivt trypsin omvandla tre andra enzymer som är viktiga för matsmältningen till sin aktiva form. Två faktorer som ursprungligen inte är uppenbara är också viktiga för aktivering. Å ena sidan är effekten av trypsin särskilt bra vid ett något grundläggande pH-värde på 7 till 8, vilket innebär att trypsinogen i allt högre grad aktiveras. Å andra sidan frigörs trypsinogen i bukspottkörteln med en trypsinhämmare. Detta förhindrar för tidig aktivering i bukspottkörteln och bryts bara ner i tolvfingertarmen.

Var tillverkas trypsinogen?

Proenzymet trypsinogen är grovt formulerat i bukspottkörteln. Det här ligger över den övre buken till vänster om magen. Bukspottkörteln kan fortfarande delas in i två delar:

De endokrin del producerar hormoner som insulin för reglering av sockerbalansen som fungerar i kroppen.
De exokrin del, som utgör huvuddelen av bukspottkörteln, producerar bukspottkörteln, vilket är proenzymet Trypsinogen innehåller och spelar en viktig roll i matsmältningen.

Du kanske också är intresserad av: Funktioner i bukspottkörteln

Vilka är de normala värdena?

Eftersom trypsinogen normalt överförs direkt i tunntarmen via bukspottkörtelns kanaler, finns det vanligtvis inget trypsinogen i blodet, vilket innebär att de normala värdena är nära noll.

Om det är så att trypsinogen detekteras i blodet talar fyndet under alla omständigheter för en patologisk process. Här kommer till exempel en akut Pankreatit och a Cystisk fibros i fråga.Trypsin testas som en del av screening för nyfödda.

Vad har trypsinogen att göra med cystisk fibros?

I cystisk fibros, även kallad cystisk fibros, förändrar en mutation i genomet sammansättningen av utsöndringen från körtlar, som frigör deras utsöndring till kroppens yta, såsom tarmen. Utsöndringen blir betydligt mer viskös, vilket innebär att den kan frigöras långsammare.

Detta är särskilt viktigt för bukspottkörteln. På grund av den längre uppehållstiden i bukspottkörtelns passager har utsöndringen en ökad effekt i orgeln. Eftersom trypsinogen också alltmer aktiveras för trypsin, uppstår matsmältningen av den egna kroppen, vilket kan leda till akut pankreatit.

Mer information om ämnet finns här: Cystisk fibros

Vad är trypsin?

Trypsin är ett enzym som härrör från en inaktiv föregångare, proenzymet trypsinogen, och spelar en viktig roll i matsmältningen av proteiner. Proenzymet trypsinogen kommer från den exokrina delen av bukspottkörteln. Detta proenzym aktiveras på två olika sätt. Å ena sidan delas en aminosyrakedja som består av sex aminosyror av med hjälp av enzymet enteropeptidas. Å andra sidan kan trypsin aktivera sig själv. Även här splittras en aminosyrakedja som består av sex aminosyror. Aktivt trypsin kan också göra de tre proenzymerna Prokarboxypeptidaser, Proaminopeptidaser och Chymotrypsinogen konvertera till sina tre aktiva enzymer genom att dela upp en aminosyrakedja. Dessa tre enzymer är också involverade i nedbrytningen av proteiner.

Trypsin klassificeras som ett enzym under kategorin Hydrolaser kategoriseras. Detta innebär att de reversibelt kan dela upp förbindelserna mellan aminosyror genom att konsumera vatten. Förmågan att dela aminosyrakedjor når ett maximum i den något basiska bukspottkörteln med pH-värden mellan 7 och 8. Denna egenskap är viktig för matsmältningsprocessen.

Efter enzymerna i munens saliv är trypsin det andra steget i klyvning av proteiner.Enzymet klyver inte aminosyrakedjan av proteinerna från utsidan utan delar upp hela kedjan i flera små fragment, som är förkortas sedan av andra enzymer så att de kan absorberas i kroppen genom tarmslemhinnan.

Mer information finns här: Trypsin

Vad händer med trypsinbrist?

Med brist på trypsin störs matsmältningen av proteiner. I det följande absorberas färre aminosyror i kroppen. Eftersom vissa aminosyror är väsentliga för människokroppen, eftersom de varken kan produceras genom modifiering av befintliga aminosyror eller genom sin egen syntes, uppstår bristsymtom efter ett tag, vilket kan få allvarliga konsekvenser om de lämnas obehandlade.

Dessutom kan det hända att kroppens aminosyralager, såsom proteinerna i musklerna, används, vilket leder till viktminskning och minskad motståndskraft.

Alfa-1 antitrypsinbrist

Alfa-1 antitrypsinbrist orsakas ofta av en genetisk defekt. Alpha-1-antitrypsin är ett enzym som hämmar funktionen hos andra enzymer. Enzymerna som hämmas har normalt uppgiften att bryta ner proteiner, vilket får dem att förlora sin funktion. Således kan alfa-1-antitrypsin också användas som Proteinashämmare är utsedda.

Enzymerna som hämmas av alfa-1 antitrypsin förekommer huvudsakligen i inflammatoriska processer och är huvudsakligen Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastas och Trombin.

Inhiberingen av elastas är av särskild betydelse här. Som regel bryter elastas ner elastin, som huvudsakligen finns i lungorna. Elastin är ett strukturellt protein som till stor del är ansvarigt för lungernas elasticitet. Om det saknas elastashämmare såsom alfa-1-antitrypsin kan detta leda till ökad elastasaktivitet i lungorna. Här, som överallt i kroppen, bryter elastas ner proteiner, men detta påverkar kroppens egen vävnad i lungorna. Detta leder till massiv skada på lungvävnaden, vilket oundvikligen begränsar lungfunktionen. Symtom som utvecklas från det inkluderar Hosta, andfåddhet och en minskning av luftvägarna. Dessutom kan levern, som huvudsakligen ansvarar för produktionen av elastas, uppvisa förhöjda levervärden och skadas ytterligare av gallbelastning.

Mer information finns här: Alfa-1 antitrypsinbrist